Свойства и функции белков

Сложные

Что касательно сложных белков? Они содержат простетические группы или те, в которых нет аминокислот. К ним относятся:

• Гликопротеины. В их состав входят углеводные остатки с ковалентной связью. Эти сложные белки – важнейший структурный компонент клеточных мембран. К ним относятся также многие гормоны. А еще гликопротеины эритроцитовых мембран определяют группу крови.
• Липопротеины. Состоят из липидов (жироподобных веществ) и играют роль «транспорта» данных веществ в крови.
• Металлопротеиды. Эти белки в организме имеют огромное значение, так как без них не протекает обмен железа. В состав их молекул входят ионы металлов. А типичными представителями данного класса являются трансферрин, гемосидерин и ферритин.
• Нуклеопротеиды. Состоят из РКН и ДНК, не имеющих ковалентной связи. Яркий представитель – хроматин. Именно в его составе реализуется генетическая информация, репарируется и реплицируется ДНК.
• Фосфопротеины. Их составляют остатки фосфорной кислоты, связанные ковалентно. В качестве примера можно привести казеин, который изначально содержится в молоке, как соль кальция (в связанном виде).
• Хромопротеиды. У них простое строение: белок и окрашенный компонент, относящийся к простетической группе. Они принимают участие в клеточном дыхании, фотосинтезе, окислительно-восстановительных реакциях и т. д. Также без хромопротеидов не происходит аккумулирование энергии.

Простые

О них тоже можно рассказать чуть подробнее. Простые белки состоят лишь из цепей полипептидов. К ним относятся:

• Протамин. Ядерный низкомолекулярный белок. Его присутствие является защитой ДНК от действия нуклеаз – ферментов, атакующих нуклеиновые кислоты.
• Гистоны. Сильноосновные простые белки. Они сосредоточены в ядрах клеток растений и животных. Принимают участие в «упаковке» ДНК-нитей в ядре, а еще в таких процессах, как репарация, репликация и транскрипция.
• Альбумины. О них уже говорилось выше. Самые известные альбумины – сывороточный и яичный.
• Глобулин. Участвует в свертывании крови, а также в других иммунных реакциях.
• Проламины. Это запасные белки злаков. Названия у них всегда разные. У пшеницы они именуются птиалинами. У ячменя – гордеинами. У овса – авснинами. Интересно, что проламины делятся на свои классы белков. Их всего две: S-богатые (с содержанием серы) и S-бедные (без нее).

Основные функции

Принято выделять 11 функций белка:

Осторожно! Если преподаватель обнаружит плагиат в работе, не избежать крупных проблем (вплоть до отчисления). Если нет возможности написать самому, закажите тут

1. Транспортная.
2. Строительная
3. Регуляторная.
4. Защитная.
5. Двигательная.
6. Сигнальная.
7. Запасающая.
8. Энергетическая.
9. Каталитическая или ферментативная.
10. Функция антифриза.
11. Резервная или питательная.

Транспортная

Уникальная способность белков заключается в их умении присоединять различные вещества и транспортировать их к тем или иным тканям и органам: 

• гемоглобин — белок в крови. Присоединяет к себе кислород и переносит его от легких ко всем органам и тканям, а от них забирает углекислый газ и перевозит обратно в легкие;
• липопротеины (от греческого lípos (Λίπος) — «жир», proteḯni (πρωτεΐνη) — «белок»). Отвечают за транспортировку жира;
• гаптоглобин. Связывает гемоглобин, попадающий в кровь при повреждении эритроцитов, и свободный гемоглобин, образуя комплекс гемоглобин-гаптоглобин. Он поглощается и утилизируется клетками печени. Печень возвращает организму аминокислоты глобина и железо гема;
• трансферрин. Вырабатывается в печени, связывает железо и переносит его по телу.

Белки выступают трансфером ионов кальция, магния, железа, меди и др.

Строительная

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных составов:

кератин. Основной компонент в составе волос, ногтей, перьев или копыт;

• коллаген. Главный элемент сухожилий и хрящей;
• эластин. Входит в состав связок;
• белки клеточных мембран. В основном это гликопротеины.

Регуляторная

Существует отдельная, довольно крупная группа белков, которая ориентируется на регулирование процессов обмена веществ. В этом принимают участие особые гормоны белковой природы. К примеру, инсулин, который контролирует уровень глюкозы в крови и способствует синтезу гликогена.

Защитная

Включается в случае проникновения в организм чужеродных белков или других микроорганизмов, антигенов. В ответ на нападение образуются специальные белки, антитела, которые выполняют функцию обезвреживания нежелательных веществ.

При кровотечении помогает фибрин, способствующий свертыванию крови.

Двигательная

Белки актин и миозин необходимы для сокращения мышц у многоклеточных организмов и других подвижных функций живых существ.

Сигнальная

На клетках есть мембраны, в которые встроены особые рецепторы. Это белки, которые могут изменять свою третичную структуру в зависимости от внешней среды. Так осуществляется передача команд из внешней среды в клетку.

Запасающая

В случаях длительного голодания организм животных или человека использует белки мышц, эпителиальных тканей и печени для поддержания жизнедеятельности организма.

Кроме того, белки участвуют в откладывании в качестве запаса некоторых веществ. Таким веществом может бы железо, которое не выводится из организма при распаде гемоглобина, а образует комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

В качестве источника энергии белки — очень дорогостоящий продукт для нашего тела. Он используется в последнюю очередь, когда израсходованы все углеводы и жиры. При распаде 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии. Первым делом они распадаются до аминокислот, а потом до конечных продуктов: воды, углекислого газа и аммиака.

Каталитическая (ферментативная)

Одна из самых важных для организма функций осуществляется за счет особых белков, ферментов (биохимических катализаторов). Они ускоряют биохимические реакции в клетках.

Ферменты можно разделить на:

1. Простые. Состоят исключительно из аминокислот.
2. Сложные. Помимо белковой части в их состав входит группа небелкового происхождения (кофактор). У некоторых ферментов эту роль играют витамины.

Функция антифриза

У некоторых существ в плазме крови есть белки, которые предупреждают ее замерзание. Такая способность белка является необходимой для выживания в условиях экстремально низких температур.

Питательная (резервная)

Ее выполняют резервные белки, которые становятся для плода источниками питания. В качестве примера можно привести белки яйца (овальбумины) или основной белок молока (казеин).

Растворимость

По данному свойству белки подразделяются на небольшую классификацию. Вот какими они бывают:

• Растворимыми. Их называют альбуминами. Они умеренно растворяются в концентрированных соляных растворах и сворачиваются при нагревании. Эта реакция называется денатурацией. Молекулярная масса альбуминов составляет около 65 000. В них нет углеводов. А вещества, которые состоят из альбумина, именуются альбуминоидами. К таковым относится яичный белок, семена растений и сыворотка крови.
• Нерастворимыми. Их называют склеропротеинами. Яркий пример – кератин, фибриллярный белок с механической прочностью, уступающей только хитину. Именно из этого вещества состоят ногти, волосы, рамфотека птичьих клювов и перьев, а также рога носорога. Еще в эту группу белков включены цитокератины. Это структурный материал внутриклеточных филаментов цитоскелета клеток эпителия. Еще к нерастворимым белкам относят фибриллярный белок под названием фиброин.
• Гидрофильными. Они активно взаимодействуют с водой и впитывают ее. К таковым относятся белки межклеточного вещества, ядра и цитоплазмы. В том числе пресловутый фиброин и кератин.
• Гидрофобными. Они отталкивают воду. К ним относятся белки, являющиеся составляющими биологических мембран.

Типы строения

Рассказывая про свойства белков, следует также отметить, что эти вещества делятся на три группы в соответствии с типом строения. А именно:

Фибриллярные белки. Они имеют нитевидную вытянутую структуру и большую молекулярную массу. Большинство из них не растворяется в воде. Структура этих белков стабилизируется взаимодействиями между полипептидными цепями (они состоят как минимум из двух остатков аминокислот). Именно фибриллярные вещества образуют полимер, фибриллы, микротрубочки и микрофиламенты.

Глобулярные белки. Вид структуры обуславливает их растворимость в воде. А общая форма молекулы отличается сферичностью.

Мембранные белки. Строение этих веществ имеет интересную особенность. У них есть домены, которые пересекают клеточную мембрану, но их части выступают в цитоплазму и межклеточное окружение. Эти белки играют роль рецепторов – передают сигналы и отвечают за трансмембранную транспортировку питательных веществ

Важно оговориться, что они весьма специфичны. Каждый белок пропускает лишь определенную молекулу или сигнал.

Полноценные и неполноценные белки

Белки, поступающие в организм с пищей, разделяются на биологически полноценные и биологически неполноценные.

Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений — гормоны тироксин и адреналин, из гистидина — гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови.

Биологические неполноценными называются те белки, в которых отсутствуют хотя бы даже одна аминокислота, которая не может быть синтезирована животными организмами.

Биологическая ценность белка измеряется количеством белка организма, которое образуется из 100 г белка пищи.

Белки животного происхождения, содержаться в мясе, яйцах и молоке, наиболее полоненные (70-95%). Белки растительного происхождения имеют меньшую биологическую ценность, например белки ржаного хлеба, кукурузы (60%), картофеля, дрожжей (67%).

Белок животного происхождения – желатина, в котором нет триптофана и тирозина, является неполноценным. В пшенице и ячмене мало лизина, в кукурузе мало лизина и триптофана.

Некоторые аминокислоты заменяют друг друга, например фенилаланин заменяет тирозин.

Два неполноценных белка, в которых недостает разлчных аминокислот, вместе могут составить полноценное белковое питание.

Проблема белкового оптимума

Минимальное количество белков пищи, необходимое для восполнения разрушающихся белков организма, или величина распада белков организма при исключительно углеводном питании, обозначается как коэффициент изнашивания. У взрослого человека наименьшая величина этого коэффициента около 30 г белков в сутки. Однако этого количества недостаточно.

Жиры и углеводы оказывают влияние на расход белков сверх минимума, необходимого для пластических целей, так как они освобождают то количество энергии, которое требовалось для расщепления белков сверх минимума. Углеводы при нормальном питании уменьшают расщепление белков в 3-3,5 раза больше, чем при полном голодании.

Для взрослого человека при смешанной пище, содержащей достаточное количество углеводов и жиров, и массе тела 70 кг норма белка в сутки равна 105 г.

Количество белка, полностью обеспечивающее рост и жизнедеятельность организма, обозначается как белковый оптимум и равно у человека при легкой работе 100-125 г белка в сутки, при тяжелой работе — до 165 г, а при очень тяжелой — 220-230 г.

Количество белка в сутки должно быть по массе не меньше 17% от общего количества пищи, а по энергии — 14%.

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем – гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу – моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой – организм начнет «есть себя» — перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

Аминокислотный состав белков молока

В молочных белках есть практически все аминокислоты, свойственные любым другим разновидностям белков.

Таблица 2. Аминокислотный состав белков молока

Аминокислоты	Сокращенные обозначения	Содержание в белках молока, %
В казеине	В β-лакто-глобулине	В α-лактальбумине	В иммуноглобулине G	В альбумине сыворотки крови
В целом	В том числе по фракциям
α-казеин	χ-казеин	β-казеин
Незаменимые:
Валин	Вал	7,2	5,6	5,1	10,2	5,8	4,7	9,6	12,3
Изолейцин	Иле	6,1	6	6,14	5,5	6,1	6,8	3,1	2,6
Лейцин	Лей	9,2	9,4	6,08	11,6	15,6	11,5	9,1	12,3
Лизин	Лиз	8,2	8,7	5,76	6,5	11,4	11,5	9,1	12,3
Метионин	Мет	2,8	3	1	3,4	3,2	1	1,1	0,8
Треонин	Тре	4,9	2,5	6,64	5,1	5,8	5,5	10,1	5,8
Триптофан	Три	1,7	2	1,05	0,83	1,9	7	2,7	0,7
Фемилаланин	Фен	5	5,6	4,07	5,8	3,5	4,5	3,8	6,6
Заменимые:
Аланин	Ала	3	3,4	5,41	1,7	7,4	2,1	—	98
Аргинин	Арг	4,1	4,4	4	3,4	2,9	1,2	3,5	122
Аспарагиновая кислота	Асп	7,1	8,45	7,3	4,9	11,4	18,7	9,4	218
Гистидин	Гис	3,1	3,3	1,67	3,1	1,6	2,9	2,1	90
Глицин	Гли	2,7	3	1,31	2,40	1,4	3,2	—	47
Глутаминовая кислота	Глу	22,4	23,6	17,35	23,2	19,5	12,9	12,3	717
Пролин	Про	22,3	8,2	8,78	16	4,1	1,5	—	302
Серин	Сер	6,3	7,4	7,4	3,2	3,8	5,4	—	186
Тирозин	Тир	6,3	7,4	7,4	3,2	3,8	5,4	—	184
Цистеин + цистин	Цис	0,34	–	1,4	—	3,4	6,4	3	6

Нужно понимать, что в состав белков молока входят и циклические, и ациклические аминокислоты, то есть нейтральные, кислые и основные, при этом среди последних большая доля приходится именно на кислые. Физико-химические свойства белков зависят от количества отдельных групп аминокислот. А этот показатель во многом связан с породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, временем года и другими особенностями.

Если сравнивать молочные белки с глобулярными белками других пищевых продуктов, то первые включают в себя больше лейцина, изолейцина, лизина, глутаминовой кислоты, также серина и пролина, при этом в них меньше цистеина. В то время как сывороточные белки отличаются большой долей серосодержащих аминокислот.

С точки зрения количества и соотношения незаменимых аминокислот, белки молока считаются биологически полноценными. Особенно ярко это прослеживается у сывороточных белков.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

• Первичная. Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность – это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
• Вторичная. Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
• Третичная. Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
• Четвертичная. Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

Состав молока

Все вещества, входящие в состав коровьего молока, делятся на истинные и неистинные. Первые образуются в результате естественных процессов при секреции молока, тогда как вторые привносятся из кормов, других источников и на производстве. Это могут быть антибиотики, пестициды, тяжелые металлы, радиоактивные вещества, пр. Для вторых установлены нормы по допустимому содержанию, так как они опасны для человеческого здоровья.

С технологической точки зрения, интересующий нас продукт делится на воду и сухое вещество. Последнее включает в себя молочный жир и сухой обезжиренный остаток.

Соотношение макроэлементов.

Молоко богато калием и кальцием: на 100 г продукта приходится по 146 мг и 120 мг этих микроэлементов соответственно

Немаловажно, что кальций, содержащийся в данном напитке, усваивается человеком более чем на 90 %, а это очень высокий показатель

Также в этом продукте содержится немало хлора: в 100 г его доля находится на уровне 110 мг, фосфора – 90 мг на ту же массу. Также в 100 г молока есть 50 мг натрия, 29 мг серы, 14 мг магния.

Соотношение микроэлементов.

Если говорить о том, что входит в состав молока, какие микроэлементы, то больше всего в этом продукте цинка – 0,4 мг и железа – 0,1 мг. Также отмечают содержание марганца – 0,006 мг.

Другие микроэлементы исчисляются микрограммами: алюминия – 50 мкг, фтора – 20 мкг, стронция – 17 мкг, олова – 13 мкг, меди – 12 мкг. Еще ниже содержание йода – 9 мкг, молибдена – 5 мкг, селена и хрома – по 2 мкг. Также анализ показывает небольшую долю кобальта – в пределах 1 мкг.

Директор и основатель ООО «Литон»

Пакет документов для скачивания от
основателя

С января 2021 года запускается система маркировки молочных товаров, и с 1 мая 2021 года она становится обязательной. Как производителям, так и тем, кто занимается реализацией данного вида продукции, придется внести в свою работу некоторые поправки.

Именно поэтому мы сделали подборку самых полезных документов о маркировке молочной продукции Вам в помощь. Это бесплатно. Скачивайте и пользуйтесь уже сегодня!

• Требования по дизайну маркировки молочной продукции
  Схема взаимодействия с типографией, рекомендации по дизайн-макету, пример упаковки

• 11 важных вопросов «О маркировке»
  Параметры кода маркировки, как он может изменяться, нанесение КМ на упаковку

• Маркировка молочной продукции по шагам
  Структура кода маркировки, кода идентификации групповой упаковки молочной продукции

• Постановление Правительства РФ от 15 декабря 2020 г. № 2099
  Об утверждении Правил маркировки средствами идентификации и особенностях внедрения

Скачать материалы

В 1 мл молока содержится 100–10 000 бактерий. В процессе доения и первичной обработки в напиток попадает с поверхности вымени, доильной аппаратуры и другого оборудования от 100 тысяч до 300 тысяч микроорганизмов на каждый миллилитр. В 1 л свежего молока содержится 50–80 см3 газов, из них 60–70 % составляет углекислый газ, 25–30 % – азот и оставшиеся 5–10 % занимает кислород. В процессе хранения их становится меньше, а кипячение позволяет вовсе избавиться от газов в продукте.

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит 20 аминокислот, среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки — трансляция.

Первый этап – синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл – рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции пластического обмена, к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах

Любой белок – это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах – это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Основные свойства белков

Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.

Денатурация

Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.

Ренатурация

Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.

Аминокислоты в составе молока

В молоке содержатся необходимые человеческому организму аминокислоты. Одна из них – серин, который необходим для строительства белков головного мозга, миелиновых оболочек, призванных защищать нервную систему от внешнего негативного влияния.

Другая аминокислота, содержащаяся в молоке, считается основой нормального протекания жизненных процессов на Земле. Это гистидин, и он представляет собой протеиногенное вещество, участвующее в образовании белка, от которого зависят метаболические реакции организма.

Тирозин – еще одно заменимое вещество, входящее в состав белков молока.

Аминовалериановая кислота аргинин относится к незаменимым кислотам и помогает работе сердца и сосудов.

Полин является шетероциклической заменимой аминокислотой и необходим для регенерации тканей.

Тогда как серосодержащая аминокислота цистеин облегчает работу ЖКТ, нейтрализует действие токсинов в организме.

Кроме того, в молоке есть аминокислоты триптофан, лизин, метионин.

Среди всех доступных людям продуктов только молоко может похвастаться наличием молочного жира, лактозы, казеина, альбумина, глобулина, так как все перечисленные вещества синтезируются в молочных железах.

Немаловажно, что в интересующем нас напитке есть ферменты дегидрогеназы, каталаза, плазмин, ксантиноксидаза, липаза, амилаза, пероксидаза, фосфатаза, лизоцим, пр. В нем содержится немало гормонов: пролактин, окситоцин, соматотропин, кортикостероиды, андрогены, эстрогены, прогестерон, пр

И, как уже говорилось выше, к сожалению, в данном продукте можно встретить посторонние химические вещества: антибиотики, токсины, в том числе бактериального характера, пестициды, радионуклиды (90Sr, 137Cs, 131J), диоксины, детергенты, пр., а также газы СО2, О2, Н2.

Амфотерность

Это первая особенность белков. Под амфотерностью подразумевается их способность проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Белки в своей структуре имеют несколько видов химических группировок, которые способны ионизировать в растворе Н₂О. К таковым относятся:

• Карбоксильные остатки. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, если быть точнее.
• Азотсодержащие группы. ε-аминогруппа лизина, аргининовый остаток CNH(NH₂) и имидазольный остаток гетероциклической альфа-аминокислоты под названием гистидин.

У каждого белка имеется такая особенность, как изоэлектрическая точка. Под данным понятием понимают кислотность среды, при которой поверхность или молекула не имеет электрического заряда. При таких условиях сводится к минимуму гидратация и растворимость белка.

Показатель определяется соотношением основных и кислых аминокислотных остатков. В первом случае точка приходится на щелочную область. Во втором – на кислую.

Азотистое равновесие

Белки, состоящие из аминокислот, — это основные соединения, которым свойственны процессы жизни. Поэтому исключительно важен учет обмена белков и продуктов их расщепления.

Содержание азота в белках составляет в среднем 16% их массы. Поэтому, определив количество азота, поступившего в организм с пищей, и количество азота в составе мочи, пота и кала, можно рассчитать белковый, или азотистый, баланс организма.

Азота в составе пота очень мало, поэтому обычно анализ пота на содержание азота не делается. Количество азота, поступившего с пищей, и количество азота, содержащегося в моче и кале, умножается на 6,25 (16%) и из первой величины вычитается вторая. В результате определяется количество азота, поступившего в организм и усвоенного им.

Когда поступившее в организм с пищей количество азота равно количеству азота в моче и кале, т. е. образовавшемуся при дезаминировании, то имеется азотистое равновесие. Азотистое равновесие свойственно, как правило, взрослому здоровому организму.

Когда количество поступившего в организм азота больше количества выделенного азота, то имеется положительный азотистый баланс, т. е. количество белка, вошедшего в состав организма, больше количества белка, подвергшегося распаду. Положительный азотистый баланс характерен для растущего здорового организма.

Когда поступление белка с пищей увеличивается, то увеличивается и количество азота, выделяемого с мочой.

И, наконец, когда количество поступившего в организм азота меньше количества выделенного азота, то имеется отрицательный азотистый баланс, при котором распад белка превышает его синтез и разрушается белок, входящий в состав организма. Это бывает при белковом голодании и тогда, когда не поступают необходимые для организма аминокислоты. Отрицательный азотистый баланс обнаружен и после действия больших доз ионизирующего облучения, вызывающих усиленный распад белков в органах и тканях.

Классификация белков в составе молока

Если вас интересуют пищевые вещества, которые входят в состав молока, то наибольшую ценность среди них представляют белки, относящиеся к высокомолекулярным соединениям. Строительным материалом белков являются аминокислоты, скрепленные между собой пептидными связями.

В молоке содержится 2,8–3,6 % белков. Последние имеют различное строение, физико-химические свойства, биологические функции. Изначально они были призваны обеспечить нормальное развитие и рост теленка, сегодня же стали играть немаловажную роль в питании человека.

Молочные белки входят в группу казеинов или сывороточных белков. Первые составляют 75–85 % от общего содержания белков. Тогда как остальные 15–22 % – это сывороточные белки, то есть глобулины и альбумины. Оба типа не относятся к гомогенным, наоборот, в их состав входит целая смесь различных белков.

Таблица 1. Классификация и основные показатели белков молока.

Белок	Содержание в обезжиренном молоке, г/100 мл	Молекулярная масса	Изоэлектрическая точка, рН
Казеины:
αs1-казеин	1,2–1,5	~23 000	4,44–4,76
αs2-казеин	0,3–0,4	~25 000	—
χ-казеин	0,2–0,4	~19 000	5,45–5,77
β-казеин	0,9–1,1	~24 000	4,83–5,07
Сывороточные белки:
β-лактоглобулин	0,2–0,4	~18 000	5,1
α-лактальбумин	0,06–0,17	~14 000	4,2–4,5
Альбумин сыворотки крови	0,04	~66 000	4,7–4,9
Иммуноглобулины	0.04–0,09	150 000–1 000 000	5,5–8,3
Лактоферрин	2–35 или 10–30	76 500	–

В основе данной классификации веществ, входящих в состав молока, лежит схема, созданная Комитетом по номенклатуре и методологии молочных белков Американской научной ассоциации молочной промышленности.

Говоря о белках, нужно упомянуть ферменты, ряд гормонов, например, пролактин, и белки оболочек жировых шариков.

На сегодняшний день ученым известны биологические функции практически всех белков, которыми богат интересующий нас продукт. Так, казеины являются непосредственно пищевыми белками, ведь без дополнительной обработки отлично расщепляются пищеварительными протеиназами. Тогда как обычным глобулярным белкам для этого необходимо пройти процесс денатурации.

Казеины сворачиваются в желудке новорожденного, образуя сгустки высокой степени дисперсности. Они играют роль важных источников кальция, фосфора и магния, большого перечня физиологически активных пептидов. Так, за счет частичного гидролиза χ-казеина из-за реакции с химозином в желудке освобождаются гликомакропептиды. Они отвечают за регуляцию процесса пищеварения, а именно поддерживают необходимый уровень желудочной секреции. Считается, что физиологическая активность свойственна и растворимым фосфопептидам, появляющимся в результате гидролизе β-казеина.

Также лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную функцию, а именно помогают железу, витаминам и другим важным элементам попасть в кишечник новорожденного. Сывороточный белок α-лактальбумин имеет регуляторное действие и обеспечивают синтез лактозы. В-лактоглобулин считается ингибитором фермента плазмина.

Денатурация

Так называется процесс видоизменения белковой молекулы под воздействием определенных дестабилизирующих факторов. При этом аминокислотная последовательность остается той же. Но белки теряют их естественные свойства (гидрофильность, растворимость и другие).

Стоит отметить, что любое весомое изменение внешних условий способно привести к нарушениям структур белка. Чаще всего денатурацию провоцирует повышение температуры, а также оказываемое на белок воздействие щелочи, сильной кислоты, радиации, соли тяжелых металлов и даже определенных растворителей.

Интересно, что нередко денатурация приводит к тому, что частицы белка агрегатируются в более крупные. Ярким примером является, например, яичница. Всем ведь знакомо, как в процессе жарки белок образуется из прозрачной жидкости.

Еще следует рассказать о таком явлении, как ренатурация. Этот процесс обратен денатурации. Во время него белки возвращаются к природной структуре. И это действительно возможно. Группа химиков из США и Австралии нашла способ, с помощью которого можно ренатурировать сваренное вкрутую яйцо. Уйдет на это всего несколько минут. А потребуется для этого мочевина (диамид угольной кислоты) и центрифугирование.