Строение белков — особенности, функции, биологическая роль

Характеристика небелковых групп, входящих в состав сложных белков

В большинстве случаев, небелковая группа протеогликанов состоит из больших углеводных цепей, в которых периодически повторяются дисахаридные остатки, представлены аминосахаром или уроновой кислотой. В зависимости от того, какую структуру имеют углеводные цепи, можно выделить их различные типы. Распространенным гликозаминогликаном является гепарин и гиалуроновая кислота, которая активно применяется в косметологических целях.

Обратите внимание! Что касается нуклеопротеинов, то они отвечают за регуляцию и хранение генетического материала, а также работу рибосом, от которых зависит процесс синтеза белка

Важной функциональной ролью отличается фосфатная группа, потому что практически все сложные протеины с ней связаны. В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков

В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков.

Стоит заметить, что небелковые группы, из которых состоят сложные белки, определяют степень их термопластичности, растворимости, а также изменяют заряд. К примеру, таким эффектом отличаются моносахариды и фосфорная кислота. Сложный макроэлемент состоит из углеводной части, которая предотвращает разрушение из-за процесса гидролиза, а также влияет на сортировку и секрецию молекул, проникающих через клеточную мембрану. Белковые каналы для транспортировки гидрофобных соединений можно классифицировать с помощью липидных фрагментов.

Обратите внимание! Функции и структура небелковых элементов зависит от того, какой тип у простетической группы. К примеру, железосодержащий гем в гемоглобине способствует связыванию углекислого газа и кислорода

Белок и еда

Когда мы принимаем пищу, использование белков нашим организмом происходит через пищеварение.

При переваривании белки подвергаются воздействию кислоты и гидролиза и, следовательно, происходит их денатурация .

Например, когда они подвергаются чрезмерному нагреву и перемешиванию, вторичные и третичные структуры претерпевают необратимые изменения и тем самым теряют свои свойства. По этой причине определенные продукты теряют свою питательную способность при приготовлении.

Белки могут быть животного происхождения и растительного происхождения.

Знать основные характеристики этих белков.

Пища с высоким содержанием животного белка

Проверьте список примеров белковой пищи животного происхождения.

• тунец
• креветка
• Красное мясо
• курица
• яйца
• Перу
• свинина
• йогурт

Продукты, богатые растительным белком

Проверьте список примеров белковой пищи растительного происхождения.

• миндальный
• арахис
• Коричневый рис
• овсянка
• брокколи
• гороховый
• шпинат
• Вареные бобы
• чечевица

Среди продуктов растительного происхождения также есть фрукты, богатые белками :

• авокадо
• чернослив
• банан
• Сушеный абрикос
• инжир
• малина
• гуайява
• жаботикаба
• Хака
• оранжевый
• дыня
• изюм

Продукты для похудения, содержащие белок

Похудение, основанное на употреблении пищи с большим количеством протеина и низком содержании жиров и углеводов, достаточно эффективны. Это обусловлено следующими причинами:

Белок замедляет переваривание углеводов, из-за чего глюкоза в крови поддерживается на одном уровне, замедляя возникновение чувства голода. Что не только помогает насыщаться меньшими порциями, но и делает эффект от такой диеты более стабильным.
На расщепление и всасывание протеинов тело тратит больше энергии, чем в случае углеводов и жиров

Поэтому низкоуглеводное питание позволяет снижать вес даже без постоянных физических нагрузок. Поскольку не вся пища, богатая белками, полезна, для эффективного снижения массы необходимо выбирать продукты с наименьшим содержанием жиров.
Если вы одновременно с диетой наращиваете мышечную массу, то будут полезны яйца.
Также стоит обратить внимание на курятину и постную говядину: вареную или приготовленную на пару. Для наилучшего результата ее лучше комбинировать с гарнирами.
Овсяные хлопья снабдят Вас необходимыми медленными белками, клетчаткой, витаминами и минералами при минимуме калорий и жиров.

Конечно, нужно учитывать и другие продукты животного и растительного происхождения, которые можно включать в рацион в зависимости от необходимого результата (похудение или набор мышечной массы) и их усвояемости.

Значение белков для организма человека

Из белков состоят структурные элементы клеток организма, которые способствуют обновлению любых тканей и росту. В больших объемах протеин содержится в мышцах (около 45-50%), в хрящах и костях — около 15-20%, а остальные 15-20% приходятся на кожу. Чтобы организм нормально функционировал, человеку необходимо съедать не менее 1 г чистого протеина на один кг живого веса в сутки.

Если организм будет испытывать нехватку этих веществ, человек начнет страдать от белкового голодания. С помощью различных групп сложных белков в организме происходят метаболические процессы, а дефицит таких макроэлементов равен полному голоданию. Первыми симптомами того, что человеку недостает протеинов, является:

• резкая потеря веса;
• слабость в теле, ухудшение общего состояния;
• отказ от приема пищи;
• у детей приостанавливается рост и замедляется умственное развитие;
• У взрослых людей нарушается гормональный фон.

Если показатели нехватки протеинов достигли критической отметки, это может привести к летальному исходу. Стоит заметить, что протеины животного происхождения усваиваются желудком лучше всего. К таким продуктам можно отнести рыбу и морепродукты, молоко, кефир, куриное мясо и перепелиные яйца.

С опасностью белкового голодания могут столкнуться вегетарианцы, поэтому им нужно очень внимательно следить за количеством потребляемых протеинов. Опытные диетологи утверждают, что восполнить недостаток животной пищи в ежедневном рационе можно с помощью бобовых и злаковых культур, свежих овощей и грибов.

Люди, ведущие здоровый образ жизни, используют сложные макроэлементы в целях наращивания мышечной массы, а также для повышения выносливости организма и быстрого восстановления после физических нагрузок. Приверженцами принципа протеиновых диет, в большинстве случаев, являются бодибилдеры, но белок рекомендуется употреблять в больших количествах даже при минимальных физических нагрузках.

Значение белков для организма человека

Основная особенность спортивного питания — специальные протеиновые добавки. Лучше всего организмом усваивается яичный белок, а с помощью коллагенового протеина восстанавливается мышечная ткань, сухожилия и связки. Стоит заметить, что за короткий промежуток времени способен расщепляться сывороточный протеин. Чтобы белковые добавки хорошо усвоились в желудке, их рекомендуется принимать на ночь. Категорически запрещено и неверно употреблять протеины перед физическими нагрузками.

Перед тем, как пересматривать рацион и определять норму суточного потребления макроэлементов, рекомендуется проконсультироваться с квалифицированным диетологом, который способен объяснить все нюансы. Стоит помнить, что организм нуждается в достаточном количестве протеинов, желательно, чтобы это было 50% белков животного происхождения и 50% растительного.

Какие продукты богаты белком животного происхождения

Как мы уже упоминали:

• Эта пища содержит все незаменимые и условно незаменимые аминокислоты.
• Она лучше и быстрее усваивается организмом.
• 30% суточной дозы протеина лучше получать именно из нее.

Мясные продукты, содержащие белок в большом количестве

Мы перечислили только самые распространенные виды мяса. Хотя страус или мясо бизона, благодаря большому содержанию витамина B12, были бы прекрасным дополнением для любого рациона, они редко встречаются по продаже и из-за чего мало подходят для ежедневного употребления.

Говядина. Это мясо от природы более постное и содержит большое количество Омега-3. Жирные кислоты улучшают функционирование сердечно-сосудистой, иммунной и нервной системы, замедляет распад коллагеновых волокон в суставах и многое другое.
Свинина

При выборе важно правильно определить кусок. Например, небольшая порция свиной вырезки может содержать меньше жиров, чем диетическая куриная грудка

100 г такого мяса – около 20 грамм белка и 70 г холина. Этот витамин помогает ускорению метаболизма, способствует усвоению витаминов D, A, K, E, снижает уровень холестерина и очищает стенки сосудов. Кроме того, он необходим для нормализации выработки инсулина. Поэтому, несмотря на свою плохую репутацию, блюда из свинины могут положительно сказаться на нашем здоровье и способствовать похудению.
Индейка. Белое мясо индейки относится к диетической пище. Кроме того, в составе в большом количестве докозагексаеновая кислота (ДГК) и Омега-3. Эти вещества способствуют работе мозга, положительно влияют на настроение, а также не дают разрастаться жировым клеткам. 
Курица. 150 грамм куриной грудки – более ½ суточной нормы при 142 калориях.

Рыбные продукты, в которых много протеина

• Палтус. По своей сытности он превосходит овсянку и овощи. Этот факт обусловлен не только большим количеством протеина, но и тем, что вещества, содержащиеся в этой рыбе, влияют на выработку серотонина – одного из гормонов, отвечающих за аппетит.
• Лосось. Несмотря на свою жирность, эта рыба находится в списке блюд, рекомендованных для худеющих. Ее длительное употребление позволяет снизить уровень сахар в крови и уменьшить воспалительные процессы в организме.
• Тунец. Он рекомендован в виде консервов. Это рыба является прекрасным источником Омега-3 и ДГК. Как и в случае индейки, эти вещества мешают разрастаться жиру в районе живота, способствуют умственной активности и улучшает настроение.

Молочные продукты, как источники белка

• Творог. В зависимости от жирности он относятся к продуктам, содержащим быстрые или медленные белки. В нем очень много казеина, который замедляет переваривание других протеинов и подавляет аппетит. Если вы хотите включить его в свой рацион при похудении, то творог нужно брать обезжиренный.
• Молоко. Наиболее полезно домашнее молоко, так как у животных, которые питаются травой, содержание в молоке Омега-3 и конъюгированной линолевой кислоты (КЛК) выше. Эти вещества активизируют иммунную систему, способствуют укреплению костей, нормализуют уровень глюкозы в крови и снижают риск заболевание сердца.

Функции белков

Строение белков, все четыре структуры этих полимеров, обусловливают их функции. Каждый определенный белок выполняет и свою функцию, и общие задачи для этого класса веществ:

• Структурная — главнейшая задача данных полимеров. Данную функцию белки выполняют на различных уровнях организации живой материи. Но главным является то, что они входят в состав всех клеточных мембран. Отдельные представители — коллаген, эластин, керотин содержатся в перьях, волосах, коже и ногтях.
• Транспортная — не менее важная задача белков. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Гемоцианин выполняет аналогичные действия, но у беспозвоночных. Миоглобин транспортирует кислород к мышцам.
• Защитная — осуществление защиты от различных инфекций и вредоносных микроорганизмов. Выполняют эту задачу антитела крови, фибриноген, тромбин, способствующие процессам свертывания крови и образования тромбов. Каталаза препятствует развитию свободно-радикальных процессов, которые являются крайне вредоносными для человеческого организма.
• Ферментативная — белки катализируют практически все химические реакции, происходящие в клетке. Функцию выполняют трипсин и глутамин-синтетаза.
• Сократительная — актин и миозин участвуют в сокращении мышц.
• Регуляторная — количество определенных веществ регулируют инсулин, глюкагон и специальное сложное вещество — адренокортикотропин (АКТГ).
• Запасающая — питательные вещества запасают казеин молока, яичный альбумин.
• Токсичная — данную задачу выполняют особые белки-токсины, каковыми являются змеиный и дифтерийный яды.
• Энергетическая — самая незначительная и маловажная. За счет расщепления одного грамма белка выделяется 17,6 килоджоулей энергии.

Итак, разобрав строение белков, мы узнали, что они являются непериодическими биополимерами, состоящими из 20 аминокислот. Различные представители этого класса веществ могут иметь от одной до четырех структур, в каждой из которых преобладают свои виды связи. Белки, различающиеся по своей форме и количеству структур, имеют индивидуальные физические свойства и отдельные функции. Незаменимость белков для всех живых существ мы доказали при рассмотрении выполняемых ими задач.Для закрепления изученного материала рекомендуем пройти тест, расположенный ниже, и посмотреть видео.

О классификации белков

Сложность построения и большие размеры молекул, колоссальное многообразие функций белков делает трудной задачей разработку единой и чёткой их классификации на какой-то одной основе и не позволяет разделить их, не исключив некоторые уникальные белки. Классифицировать возможно по их составу, функциям и структуре.

О классификации белков

Классификация по сложности

В биохимии, исходя из уровня сложности строения, их принято делить на 2 группы — простые и сложные белки. Первые классифицируют еще по растворимости.

Классификация простых белков:

• альбумины — хорошо растворяемые в воде, растворах солей различных концентраций, щелочах и кислотах;
• глобулины — слабогидрированные вещества. Они растворяются в разбавленных нейтральных солях небольших концентраций, щелочах и кислотах, но они не растворимы в воде;
• протамины – низкомолекулярные щелочные белки. В их состав входит до 80% лизина и аргинина. Они хорошо растворяются в воде, кислой, нейтральной и в щелочной средах;
• проламины растворяются в разбавленном (60-80%) этаноле, слабых кислотах и щелочах, но они устойчивы к воде, солевым растворам, а также абсолютному этиловому спирту. Их хорошая растворимость в этаноле связана с неполярностью радикала пролина;
• глютелины — белки, растворимые в слабых (0,1-0,2%) растворах кислот и щелочей, но устойчивы к воде, спиртовым и солевым растворителям.

За пределами данной классификации простых белков расположены те, которые обладают сильной устойчивостью ко всем указанным растворителям. К примеру, протеиноиды — белки опорных тканей.

Классификация сложных белков:

• гликопротеиды имеют в своем составе углеводный элемент. Эти вещества присутствуют во всех тканях живых организмов и растений;
• липопротеиды — сложные белково-липидные структуры. К примеру, они служат структурной основой мембран клетки;
• хромопротеиды — белки красного цвета и флавопротеиды — желтого. В их составе присутствуют ионы металлов и витамин В2;
• фосфопротеиды содержат связанные ковалентно остатки фосфорной кислоты;
• металлопротеиды содержат негемовые и связанные по расположению ионы металлов;
• нуклеопротеиды принимают участие в биологических процессах главного звена, которое служит основой работы любого организма.

Классификация по форме

В основе классификации по форме лежит соотношение продольной и поперечной осей. Выделяют 2 группы:

• к глобулярным относятся вещества, у которых такое соотношение не превышает 1:10 и имеет эллипсоидную форму. Они включают ферменты, иммуноглобулины, определённые гормоны белковой природы (например, инсулин);
• фибриллярные обладают вытянутой, нитевидной структурой, в которой соотношение осей превышает 1 к 10. Например, протеиноиды, осуществляющие в организме структурную функцию, или миозин, который участвует в сокращении мышц.

Классификация белков по функциям

Классификация белков по функциям

В зависимости от функций белки делятся на:

• ферменты;
• транспортные;
• структурные;
• сократительные;
• регуляторные (гормональные);
• защитные;
• запасающие белки.

Уровни организации белковых молекул

Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура — линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация — четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом простетических групп (это хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Рассмотрим свойства сложных белков более подробно. Так, например, кислый белок, входящий в состав рибосом, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы — белок S-100, состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии — опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков — это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны — протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы — важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Сравнение с другими системами классификации

Классификация SCOP больше зависит от ручных решений, чем полуавтоматическая классификация CATH , его главного конкурента. Человеческий опыт используется для определения того , некоторые белки являются эволюционно связаны между собой и , следовательно , должны быть отнесены к одной и той же надсемейства , или их сходство является результатом структурных ограничений , и , следовательно , они принадлежат к одной и той же складки . Другая база данных, FSSP , создается полностью автоматически (включая регулярные автоматические обновления), но не предлагает классификации, что позволяет пользователю сделать собственный вывод о значимости структурных отношений на основе попарных сравнений отдельных белковых структур.

Преемники SCOP

К 2009 году исходная база данных SCOP вручную классифицировала 38 000 записей PDB в строго иерархическую структуру. С ускоряющимся темпом публикаций по структуре белков ограниченная автоматизация классификации не успевала за ними, что привело к неполному набору данных. База данных расширенной структурной классификации белков (SCOPe) была выпущена в 2012 году с гораздо большей автоматизацией той же иерархической системы и полностью обратно совместима с SCOP версии 1.75. В 2014 году в SCOPe было повторно введено кураторство вручную, чтобы обеспечить точное распределение структуры. По состоянию на февраль 2015 года SCOPe 2.05 классифицировал 71 000 из 110 000 записей PDB.

Прототип SCOP2 был бета-версией Структурной классификации белков и системы классификации, которая была направлена ​​на усиление эволюционной сложности, присущей эволюции структуры белков. Следовательно, это не простая иерархия, а направленная сеть ациклических графов, соединяющая суперсемейства белков, представляющих структурные и эволюционные отношения, такие как круговые перестановки , слияние доменов и распад доменов. Следовательно, домены не разделены строгими фиксированными границами, а скорее определяются их отношениями к наиболее похожим другим структурам. Прототип был использован для разработки базы данных SCOP версии 2. Версия 2 SCOP, выпущенная в январе 2020 г., содержит 5134 семейства и 2485 суперсемейств по сравнению с 3902 семействами и 1962 суперсемействами в SCOP 1.75. Уровни классификации организуют более 41 000 неизбыточных доменов, которые представляют более 504 000 белковых структур.

База данных эволюционной классификации белковых доменов (ECOD), выпущенная в 2014 году, аналогична расширению SCOPe версии 1.75 SCOP. В отличие от совместимого SCOPe, он переименовывает иерархию класса-свертка-суперсемейство-семейство в группу архитектура-X-гомология-топология-семейство (A-XHTF), причем последний уровень в основном определяется Pfam и дополняется кластеризацией HHsearch для некатегоризованных последовательностей. . ECOD имеет лучшее покрытие PDB среди всех трех преемников: он охватывает каждую структуру PDB и обновляется каждые две недели. Прямое сопоставление с Pfam оказалось полезным для кураторов Pfam, которые используют категорию уровня гомологии для дополнения своей «клановой» группировки.

Особенности гликопротеинов и протеогликанов

Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.

Функции гликопротеинов:

• Входят в состав клеточной стенки бактерий, костной соединительной и хрящевой ткани, окружают волокна коллагена, эластина.
• Играют защитную роль. Например, данную структуру имеют антитела, интерфероны, факторы свертываемости крови (протромбин, фибриноген).
• Являются рецепторами, которые взаимодействуют с эффектором – небольшой небелковой молекулой. Последняя, присоединяясь к белку, приводит к изменению его конформации, что приводит к определенному внутриклеточному ответу.
• Выполняют гормональную функцию. К гликопротеинам относится гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
• Транспортируют вещества в крови и ионы через клеточную мембрану (трансферрин, транскортин, альбумин, Na+ ,К+ -АТФаза).

К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.

Краткая история открытия сложных белков

Целенаправленно изучать функции и строение сложных белков ученые начали во второй половине 18 века, а французский химик Антуан Франсуа де Фуркруа в результате научных экспериментов получил такие макроэлементы, как глютен, альбумин и фибрин. Сложные белки были выделены учеными в отдельную молекулярную группу.

Сложныке белки

Что касается первой модели химического строения белков, то она была изобретена в 1838 году, а предложил ее Мулдер, основываясь на теории радикалов. До 1850 года данная модель считалась общепризнанной, а в 1852 г. белки стали называться протеинами. Во второй половине 19-го века специалисты приступили к изучению аминокислот, из которых состоят протеины. В 1895 г. немецким ученым Альбрехтом Косселем была выдвинута теория, в которой он утверждал, что аминокислоты — это основные структурные элементы сложных белков.

Обратите внимание! Классы сложных белков в биохимии являются высокомолекулярными органическими веществами. В состав молекулы протеина входят сотни аминокислот, которые представлены цепочкой пептидной связи

Среди металлопротеинов много важных ферментов

Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.

Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:

• Медь включена в состав цитохромоксидазы, которая наряду с гемом содержит ион данного металла. Фермент участвует в процессе образования АТФ при работе дыхательной цепи.
• Железо содержат такие ферменты, как ферритин, выполняющий функцию депонирования железа в клетке; трансферрин – переносчик железа в крови; каталаза ответственна за реакцию обезвреживания перекиси водорода.
• Цинк – металл, характерный для алкогольдегидрогеназы, участвующей в окислении этилового и подобных ему спиртов; лактатдегидрогеназа – фермент в метаболизме молочной кислоты; карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты из CO₂ и H₂O; щелочная фосфатаза, выполняющая гидролитическое расщепление эфиров фосфорной кислоты с различными соединениями; α2-макроглобулин – антипротеазный кровяной белок.
• Селен входит в состав тиреопероксидазы, участвующей в процессе образования гормонов щитовидной железы; глутатионпероксидазы, выполняющей антиоксидантную функцию.
• Кальций характерен для структуры α-амилазы – фермента гидролитического расщепления крахмала.